Os peptídeos antimicrobianos de ocorrência natural são tipicamente pequenos polipeptídeos básicos compostos por mais de 30 resíduos de aminoácidos; eles são-solúveis em água e têm peso molecular de aproximadamente 4.000 Daltons. A maioria dos peptídeos antimicrobianos são termoestáveis, retendo sua atividade mesmo após aquecimento a 100 graus por 10 a 15 minutos. A maioria possui ponto isoelétrico superior a 7, exibindo fortes características catiônicas. Além disso, demonstram resistência significativa à alta força iônica, bem como a extremos de pH. Alguns também possuem a capacidade de resistir à hidrólise por enzimas como a tripsina ou a pepsina.
A pesquisa atual sugere que o mecanismo bactericida dos peptídeos antimicrobianos envolve principalmente o direcionamento da membrana celular bacteriana; eles perturbam a integridade da membrana e criam poros, causando o vazamento do conteúdo intracelular e subsequente morte celular. O processo normalmente começa com atração eletrostática à superfície da membrana bacteriana, seguida pela inserção do terminal C- hidrofóbico na região hidrofóbica da membrana, o que altera a conformação da membrana. Vários peptídeos formam então canais iônicos dentro da membrana, levando ao efluxo de íons específicos e resultando na morte celular. Outros pesquisadores propõem que esses peptídeos interagem com proteínas de membrana-causando agregação, inativação e formação de canais iônicos-alterando assim a permeabilidade da membrana e levando à morte; também permanecem questões sobre a existência de receptores de membrana específicos e os potenciais efeitos sinérgicos de outros fatores. Os mecanismos de ação podem variar entre as diferentes classes de peptídeos antimicrobianos.
